Francisco Melo

Fono oficina: (56-2) 354-2279
Fono Laboratorio: (56-2) 354 1918
Fax: (56-2) 222-5515
Ubicación oficina: Edificio 210, 5º piso

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Profesor Asociado

Laboratorio de Bioinformática Molecular

Departamento de Genética Molecular y Microbiología,

Facultad de Ciencias Biológicas,

Pontificia Universidad Católica de Chile

Alameda 340, Santiago, Chile

Estudios

Bioquímico, Pontificia Universidad Católica de Chile, (1994)

Magíster en Bioquímica, Pontificia Universidad Católica de Chile, (1994)

Doctorado en Biología Molecular Estructural, Universidad Notre Dame de la Paix, Bélgica, (1998)

Postdoctorado en Bioinformática, Laboratorio de Biofísica Molecular, Universidad Rockefeller, Estados Unidos, (1998-2000).

Especialización: Bioinformática Estructural y Genómica. Estudio de la relación secuencia/estructura/función en proteínas, ADN y ARN.

Premios y Distinciones

Miembro de la International Society of Computational Biology (ISCB), la Asociación Argentina de Bioinformática y Biología Computacional (A²B²C), la Sociedad de Biología Celular de Chile; la Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular de Chile.

Cursos

Postgrado

BIO4403

Tópicos de Genética Molecular Avanzada

Pregrado

BIO3339	Bioinformática Avanzada
BIO252C	Bioinformática y Genómica
BIO252I	Ingeniería Genética y Bioinformática
BIO252P	Laboratorio de Bioinformática y Genómica

Líneas de Investigación

La línea general de investigación en nuestro laboratorio es el estudio de la relación “secuencia/estructura/función” en proteínas. Esta se puede dividir en dos partes que en principio pueden ser consideradas como independientes, pero en la práctica se encuentran interrelacionadas entre sí: por una parte la relación secuencia/estructura y por otra la relación estructura/función.

1.- Relación secuencia/estructura: Ha sido demostrado que la estructura tridimensional de una proteína se encuentra codificada únicamente en su secuencia de aminoácidos (y el medio ambiente en el que se pliega, que generalmente es el medio acuoso en condiciones fisiológicas). Así, en la naturaleza, una proteína se pliega en tres dimensiones adoptando una estructura única (denominada estructura nativa o conformación nativa), lo cual se encuentra codificado solamente en su secuencia aminoacídica. Este proceso, que ocurre rápidamente y en todo momento en un ser vivo, está lejos de ser trivial y es muy complejo de modelar. La predicción in silico (en un computador) de la estructura de una proteína a partir de su secuencia es un problema que aún no está resuelto en su totalidad. Durante los últimos 16 años (1995-2011) me he dedicado a trabajar en el tema de la predicción de la estructura tridimensional de proteínas y sus interacciones con moléculas de ADN y ARN. Mi trabajo ha consistido básicamente en el desarrollo de funciones que describen la energía de interacción entre los átomos de estas macromoléculas y a la utilización de estas funciones en la predicción y modelado de la estructura tridimensional de complejos macromoleculares. Las funciones energéticas son desarrolladas a partir de datos experimentales y, por lo tanto, no representan modelos teóricos de las interacciones, sino que una representación estadística de datos reales. Debido a esto, dichas funciones energéticas han sido denominadas “potenciales estadísticos” o “potenciales basados en el conocimiento”.

2.- Relación estructura/función: Es muy poco lo que sabe en lo referente a las bases o reglas que rigen la relación estructura/función en sistemas moleculares. Las proteínas no están excentas de esto y son un modelo de estudio muy atractivo debido no sólo a su gran diversidad y complejidad, sino que principalmente a la gran especificidad que presentan. La especificidad de las proteínas está controlada por la conformación y microambiente fisicoquímico específicos de los átomos que constituyen el sitio activo o lugar de unión de la proteína a otros compuestos químicos. En nuestro laboratorio estamos trabajando activamente en diversos proyectos orientados al estudio de los determinantes de especificidad y afinidad que median el reconocimiento molecular entre ADN y proteínas.

En resumen, mi trabajo envuelve todos los aspectos que tengan relación con la estructura y la función de proteínas, ADN y ARN. Por lo tanto, se encuentra dentro de mi interés todo lo que tenga relación con la configuración (secuencia) y conformación (estructura) de sistemas atómicos en macromoléculas y la interacción de éstos con otros elementos (función).

Para obtener mayor detalle acerca de mis proyectos actuales y pasados, por favor dirigirse a la página web de nuestro laboratorio

COMPARATIVE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE MODELING OF PROTEIN-DNA COMPLEXES

Año: 2011
Concurso:FONDECYT REGULAR - 2011 - 1110400
Institución: Conicyt
Investigador Principal: Francisco Javier Melo Ledermann
Otro Investigador: Francisco Javier Melo Ledermann
Otra Universidad o Institución: Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Ciencias Biologicas / Departamento De Genetica Molecular Y Microbiologia / Laboratorio De Bioquimica

MODELING OF PROTEIN-DNA INTERACTIONS BY ADAPTIVE OPTIMIZATION

Año: 2011
Concurso: FONDECYT POSTDOCTORADO - 2011 - 3110009
Institución: Conicyt
Investigador Principal: Andreas Schueller
Otro Investigador: Francisco Javier Melo Ledermann
Otra Universidad o Institución: Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Ciencias Biologicas / Departamento De Genetica Molecular Y Microbiologia / Laboratorio de Bioquímica

MILLENIUM INSTITUTE ON IMMUNOLOGY AND IMMUNOTHERAPHY

Año: 2011
Concurso: ICM-2011-01
Institución: Iniciativa Científica Milenio
Investigador Principal: Alexis Kalergis
Otro Investigador: Susan Bueno; Marcelo López-Lastra; Carlos Fardella; Francisco Melo; Flavio Salazar; Mercedes López; Juan Carlos Aguillón; Luis Michea; Mario Galindo; Claudia Riedel
Otra Universidad o Institución: Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Ciencias Biologicas / Departamento De Genetica Molecular Y Microbiologia / Laboratorio de Bioquímica

INVESTIGACION Y DESARROLLO DE POTENCIALES ESTADISTICOS Y ALGORITMOS GENETICOS PARA EL ESTUDIO DE LOS DETERMINANTES CLAVES EN EL PROCESO DE RECONOCIMIENTO MOLECULAR ENTRE ADN Y PROTEINAS

Año: 2008
Concurso: FONDECYT REGULAR - 2008 - 1080158
Institución: Conicyt
Investigador Principal: Francisco Javier Melo Ledermann
Otro Investigador: Francisco Javier Melo Ledermann
Otra Universidad o Institución: Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Ciencias Biologicas / Departamento De Genetica Molecular Y Microbiologia / Laboratorio De Bioquimica

ANALISIS MEDIANTE SAGE DEL TRANSCRIPTOMA INVOLUCRADO EN EL ESTABLECIMIENTO DEL PATRON DORSO-VENTRAL DEL EMBRION DE XENOPUS TROPICALIS

Año: 2007
Concurso: FONDECYT-REGULAR - 2007 - 1070357
Institución: Conicyt
Investigador Principal: Juan Agustin Larrain Correa
Otro Investigador: Juan Agustin Larrain Correa ; Francisco Javier Melo Ledermann
Otra Universidad o Institución: Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Ciencias Biologicas / Departamento De Genetica Molecular Y Microbiologia

EVOLUCION DE LA INFECCION GENITAL POR VIRUS PAPILLOMA HUMANO (VPH) EN UNA COHORTE DE MUJERES CHILENAS ESTUDIADAS EN EL AÑO 2000.

Año: 2006
Concurso: FONDECYT-REGULAR - 2006 - 1060645
Institución: Conicyt
Investigador Principal: Fresia Catterina Ferreccio Readi
Otro Investigador: Fresia Catterina Ferreccio Readi ; Sandra Patricia Ampuero Llanos ; Alejandro Hernan Corvalan Rodriguez ; Francisco Javier Melo Ledermann ; Klaus Puschel Illanes
Otra Universidad o Institución: Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Medicina / Departamento De Salud Publica ; Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Medicina / Departamento De Anatomia Patologica ; Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Medicina / Departamento De Medicina Familiar ; Pontificia Universidad Católica de Chile / Facultad De Ciencias Biologicas / Departamento De Genetica Molecular Y Microbiologia ; Universidad de Chile / Facultad de Medicina / Division Ciencias Medicas Norte / Instituto De Ciencias Biomedicas (ICBM) / Programa De Virologia

1 - All-atom knowledge-based potential for RNA structure prediction and assessment
Autor(es): Capriotti E, Norambuena T, Marti-Renom MA & Melo F
Año: 2011. 27(8): p. 1086-1093.
Bioinformatics
2 - A new multiplex PCR assay for the simultaneous detection of vancomycin-resistant enterococci from rectal swabs
Autor(es): Benadof D, San Martin M, Aguirre J, Paredes L, Malig R, Melo F & Lehouque G
Año: 2010. 60(5): p. 354-359.
Journal of Infection
3 - Novel alpha-ketoglutarate dioxygenase tfdA-related genes are found in soil DNA after exposure to phenoxyalkanoic herbicides
Autor(es): Gazitua MC, Slater AW, Melo F & Gonzalez B
Año: 2010. 12(9): p. 2411-2425.
Environmental Microbiology
4 - The Protein-DNA Interface database
Autor(es): Norambuena T and Melo F
Año: 2010. 11, 262: p. 1-12.
BMC Bioinformatics
5 - Interactive software tool to comprehend the calculation of optimal sequence alignments with dynamic programming
Autor(es): Ibarra I and Melo F
Año: 2010. 26(13): p. 1664-1665.
Bioinformatics
6 - Effective knowledge-based potentials
Autor(es): Ferrada E and Melo F
Año: 2009. 18(7): p. 1469-1485.

Protein Science
7 - Identification of novel transcripts with differential dorso-ventral expression in Xenopus gastrula using serial analysis of gene expression
Autor(es): Faunes F, Sanchez N, Castellanos J, Vergara IA, Melo F & Larrain J
Año: 2009. 10(2): R15, p. 1-16.
Genome Biology
8 - Nonlinear waves in dry and wet Hertzian granular chains
Autor(es): Job S, Santibañez F, Tapia F & Melo F
Año: 2008
Ultrasonics
9 - Acoustic emission associated with the bursting of a gas bubble at the free surface of a non-Newtonian fluid
Autor(es): Divoux T, Vidal V, Melo F & Geminard JC
Año: 2008
Physical Review E: Statistical, Nonlinear, and Soft Matter Physics
10 - Evolutionary potentials: structure specific knowledge-based potentials exploiting the evolutionary record of sequence homologs
Autor(es): Panjkovich A, Melo F & Marti-Renom MA
Año: 2008. 9(4): R68, p. 1-11.
Genome Biology

11 - StAR: a simple tool for the statistical comparison of ROC curves
Autor(es): Vergara IA, Norambuena T, Ferrada E, Slater AW & Melo F
Año: 2008. 9: 265, p. 1-11.
BMC Bioinformatics
12 - Non-bonded terms extrapolated from non-local knowledge based energy functions improve error detection in near native protein structure models
Autor(es): Ferrada E and Melo F
Año: 2007. 16: p. 1410-1421.
Protein Science
13 - Fold assessment for comparative protein structure modelling
Autor(es): Melo F and Sali A
Año: 200716: p. 2412-2426.
Protein Science
14 - SAGExplore: a web server for unambiguous tag mapping in serial analysis of gene expression oriented to gene discovery and annotation
Autor(es): Norambuena T, Malig R & Melo F
Año: 2007. 35: p. 163-168
Nucleic Acids Research
15 - Cloning and characterization of the genes encoding the high affinity iron uptake protein complex Fet3/Ftr1 in the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium
Autor(es): Larrondo LF, Canessa P, Melo F, Polanco R & Vicuña R
Año: 2007. 153: 1772-1780.
Microbiology
16 - A knowledge-based potential with an accurate description of local interactions improves discrimination between native and near-native protein conformations
Autor(es): Ferrada E, Vergara IA & Melo F
Año: 2007. 49: p. 111-124.
Cell Biochemistry and Biophysics
17 - Accuracy of sequence alignment and fold assessment using reduced amino acid alphabets
Autor(es): Melo F and Marti-Renom MA
Año: 2006. 63: p. 986-995.
Proteins
18 - A composite score for predicting errors in protein structure models
Autor(es): Eramian D, Shen MY, Melo F, Devos D, Sali A & Marti-Renom MA
Año: 2006. 15: p. 1653-1666.
Protein Science
19 - MODBASE, a database of annotated comparative protein structure models, and associated resources
Autor(es): Pieper U, Eswar N, Braberg H, Madhusudhan MS, Davis F, Rossi A, Marti-Renom MA, Webb B, Melo F & Sali A
Año: 2006. 34, p. D291-295.
Nucleic Acids Research
20 - Molecular and population analyses of a recombination event in the catabolic plasmid Pjp4
Autor(es): Larrain-Linton J, De La Iglesia R, Melo F & Gonzalez B
Año: 2006. 188: 6793-801.
Journal of Bacteriology

Francisco Melo

Fono oficina: (56-2) 354-2279 Fono Laboratorio: (56-2) 354 1918 Fax: (56-2) 222-5515 Ubicación oficina: Edificio 210, 5º piso

Profesor Asociado

Laboratorio de Bioinformática Molecular

Estudios

Premios y Distinciones

Cursos

Líneas de Investigación

COMPARATIVE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE MODELING OF PROTEIN-DNA COMPLEXES

MODELING OF PROTEIN-DNA INTERACTIONS BY ADAPTIVE OPTIMIZATION

MILLENIUM INSTITUTE ON IMMUNOLOGY AND IMMUNOTHERAPHY

INVESTIGACION Y DESARROLLO DE POTENCIALES ESTADISTICOS Y ALGORITMOS GENETICOS PARA EL ESTUDIO DE LOS DETERMINANTES CLAVES EN EL PROCESO DE RECONOCIMIENTO MOLECULAR ENTRE ADN Y PROTEINAS

ANALISIS MEDIANTE SAGE DEL TRANSCRIPTOMA INVOLUCRADO EN EL ESTABLECIMIENTO DEL PATRON DORSO-VENTRAL DEL EMBRION DE XENOPUS TROPICALIS

EVOLUCION DE LA INFECCION GENITAL POR VIRUS PAPILLOMA HUMANO (VPH) EN UNA COHORTE DE MUJERES CHILENAS ESTUDIADAS EN EL AÑO 2000.

1 - All-atom knowledge-based potential for RNA structure prediction and assessment

2 - A new multiplex PCR assay for the simultaneous detection of vancomycin-resistant enterococci from rectal swabs

3 - Novel alpha-ketoglutarate dioxygenase tfdA-related genes are found in soil DNA after exposure to phenoxyalkanoic herbicides

4 - The Protein-DNA Interface database

5 - Interactive software tool to comprehend the calculation of optimal sequence alignments with dynamic programming

6 - Effective knowledge-based potentials

7 - Identification of novel transcripts with differential dorso-ventral expression in Xenopus gastrula using serial analysis of gene expression

8 - Nonlinear waves in dry and wet Hertzian granular chains

9 - Acoustic emission associated with the bursting of a gas bubble at the free surface of a non-Newtonian fluid

10 - Evolutionary potentials: structure specific knowledge-based potentials exploiting the evolutionary record of sequence homologs

11 - StAR: a simple tool for the statistical comparison of ROC curves

12 - Non-bonded terms extrapolated from non-local knowledge based energy functions improve error detection in near native protein structure models

13 - Fold assessment for comparative protein structure modelling

14 - SAGExplore: a web server for unambiguous tag mapping in serial analysis of gene expression oriented to gene discovery and annotation

15 - Cloning and characterization of the genes encoding the high affinity iron uptake protein complex Fet3/Ftr1 in the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium

16 - A knowledge-based potential with an accurate description of local interactions improves discrimination between native and near-native protein conformations

17 - Accuracy of sequence alignment and fold assessment using reduced amino acid alphabets

18 - A composite score for predicting errors in protein structure models

19 - MODBASE, a database of annotated comparative protein structure models, and associated resources

20 - Molecular and population analyses of a recombination event in the catabolic plasmid Pjp4

21 - Accurate and unambiguous tag-to-gene mapping in serial analysis of gene expression

22 - Adaptive evolution of the insulin gene in caviomorph rodents

23 - Comparison of different melting temperature calculation methods for short DNA sequences

24 - Quantification of yeast gene expression profiles during the winemaking process

25 - dnaMATE: a consensus melting temperature prediction server for short DNA sequences

26 - A tool to assist the study of specific features at protein binding sites

27 - A novel extracellular multicopper oxidase with ferroxidase activity in Phanerochaete chrysosporium

28 - Statistical potentials for fold assessment

29 - Protein structure modeling for structural genomics

30 - Comparative protein structure modeling of genes and genomes

31 - Assessing protein structures with a non-local atomic interaction energy

32 - Novel mean force potential at atomic level

33 - ANOLEA: a www server to assess protein structures

34 - Significantly reducedexpression of the proteoglycan decorin in Alzheimer's disease fibroblasts

35 - Synthesis and processing of glypican during differentiation of skeletal muscle cells

36 - Extracellular matrix is required for skeletal muscle differentiation but not myogenin expression

37 - Decorin is specifically solubilized by heparin from theextracellular matrix of rat skeletal muscles

Fono oficina: (56-2) 354-2279
Fono Laboratorio: (56-2) 354 1918
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